A canalina, ácido 2-amino-4-(aminooxi)butírico segundo a IUPAC, é um aminoácido não-proteinogénico. Este composto encontra-se presente em legumes que contêm canavanina, uma vez que a enzima arginase converte canavanina em L-canalina e ureia. A fonte mais comum deste aminoácido é o feijão-de-porco, Canavalia ensiformis.
Propriedades fisico-químicas
A canalina, C4H10N2O3, é um sólido massa molar 134,14 g mol-1 e densidade 1,298. O seu ponto de fusão é aos 213 ºC e o de ebulição aos 378,1 ºC. Trata-se do único aminoácido presente na natureza que possui um grupo O-alquil hidroxilamina como cadeia lateral. Este aminoácido é estruturalmente similar à ornitina (é o seu derivado 5-oxa) e é um potente insecticida. Larvas de Manduca sexta, quando sujeitas a uma dieta contendo este aminoácido numa concentração de 2,5 mmol L-1 demonstram aberrações substanciais no desenvolvimento, e a maioria das larvas tratadas com este tipo de dieta morrem no estado de pupa. Também apresenta efeitos neurotóxicos nas mariposas. A sua toxicidade deve-se principalmente à sua capacidade de formar oximas com cetoácidos e aldeídos, especialmente o cofactor piridoxal fosfato de muitas enzimas dependentes de vitamina B6.
Biosíntese / papel biológico
A canalina é um substrato da enzima ornitina aminotransferase, a qual converte este aminoácido em L-ureidohomoserina (o análogo correspondente à L-citrulina). Esta, por sua vez, forma ácido L-canavaninosiccínico numa reacção catalisada pela enzima ácido arginosuccínico sintetase, o qual é posteriormente clivado pela mesma enzima, regenerando L-canalina. Estas reacções constituem o ciclo canalina-ureia, análogo ao ciclo ornitina-ureia. Sempre que uma molécula de canavanina circula no ciclo, os seus dois átomos terminais de azoto são libertados sob a forma de ureia. A canalina pode ser convertida em L-homoserina, um aminoácido não-proteinogénico com grande relevância para a formação dos aminoácidos essenciais. Desta forma, as plantas utilizam o terceiro átomo de azoto deste aminoácido para o metabolismo do azoto, enquanto a homoserina é usada para a síntese dos aminoácidos proteinogénicos.