Perfil de uma reacção catalisada (Fonte: Wikipédia)

As enzimas são um tipo de proteínas especificas que têm como principal função a catálise das reacções químicas que acontecem no seio das células. 

Existem algumas enzimas que são heteroproteínas, proteínas estas que necessiam de estabelecer uma ligação fraca com uma co-enzima para que possam activar o seu centro activo. Vitaminas e nucleótidos são alguns exemplos dessas mesmo co-enzimas. Muitas vezes as enzimas necessitam ainda a presença de alguns iões metabólicos como o Zn²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Cu²⁺, entre outros iões metálicos para que possam desemepenhar as suas funções. Estes iões designam-se de co-factores.

As enzimas podem ser classificadas em seis grupos:
1) Os oxidorredutores que catalisam as reacções de transferência de electrões – oxidação redução;
2) As transferases que catalisam todas as reacções químicas que envolvem a transferência de grupos químicos;

3) As hidrolases diminuem a energia de activação das reacções de hidrólise;
4) As liases catalisam as reacções de adição ou remoção de grupos químicos a duplos enlaces;
5) As isomerases catalisadoras de reacções de isomerização;
6) As ligases que são essenciais na catálise das reacções de formação dos enlaces adequados à ruptura das moléculas de ADN.

A enzima e o substrato formam um complexo, vulgarmente designado de complexo enzima-substrato e que têm uma duração da ordem dos milissegundos, isto é rapidamente se recupera a enzima inicial e se obtém o produto final. Isto é explicado pela presença de um centro catalítico ou activo, que define assim a especificidade da enzima. Assim o substrato une-se ao centro activo através de forças fracas e que devem ter a “forma” adequada para que se possa ligar (analogia com o modelo da chave e fechadura). 

A especificidade das enzimas é a característica mais importante destas e permite a sua actuação em determinadas situações muito peculiares. 

Velocidade das reacções catalisadas

A velocidade das reacções catalisadas relaciona-se com as respectivas concentrações de substrato ([S]) e complexo enzima-substrato ([ES]) através da seguinte equação matemática [latex]V=\frac{V_{max}.[ES]}{KM+[S]}[/latex], em que KM designa a constante de Michaelis.

Assim a velocidade das reacções catalisadas é tanto maior quanto maior for a concentração de substrato até ao momento em que todos os centros activos de todas as enzimas estejam ocupados, sendo que nesse momento um aumento da concentração do substrato não implica um aumento na velocidade da reacção. Assim como a concentração, a temperatura também influência a velocidade porque cada enzima apresenta uma temperatura óptima em que todos os centros activos estão disponíveis. O mesmo acontece com o pH, ou seja, as enzimas também apresentam maior eficácia para um certo intervalo de pH, designado de pH óptimo. 

Inibição enzimática

A acção destas enzimas pode ser inibida por diversos factores, e a maioria das vezes deve-se a uma substância que se ligou no centro activo onde deveria ligar-se o substrato, assim ocorre a chamada inibição competitiva. Existe ainda casos de inibição não competitiva e que neste caso resulta de uma substância se liga à enzima em qualquer ponto desta e que altera a sua conformação impedindo que esta possa actuar e desempenhar o seu papel de enzima. 

Bibliografia
BRITES, Manuela, “Manual de Apoio ao estudante – Biologia”, Volume 9, Quidnovi, 2006, Matosinhos
http://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima