O grupo de investigação chefiado pela bióloga molecular Andrea Pichler do Instituto de Imunobiologia e Epigenética Max Planck, em Freiburg, fez uma descoberta importante na meiose. Identificaram um novo mecanismo que desempenha um papel relevante na meiose.
A meiose é um processo chave na reprodução sexuada, através da qual existe variabilidade genética entre espécies.
No que diz respeito a vários processos biológicos, as células são capazes de alterar selectivamente as propriedades das suas enzimas, tal como a sua actividade, a sua afinidade aos substratos, a sua localização. Isto é conseguido, por exemplo, através do acoplamento de proteínas SUMO (Small Ubiquitin-like Modifier, modificadores pequenos similares à ubiquitina). Isto ocorre em três passos sequenciais dependentes de enzimas. Os cientistas assumiam que o passo 2 era exclusivamente um intermediário.
Tal como foi descoberto pelo grupo de investigação de Freiburg, a enzima responsável pelo passo 2 é modificada por si só pelas proteínas SUMO e, por sua vez, altera como esta funciona. Isto tem um efeito surpreendente: a sua função convencional é “desligada” e ganha uma nova função. Esta actua com a enzima inalterada para formar cadeias de proteínas SUMO. Se este efeito é bloqueado, as consequências são severas: a estrutura proteica formada entre os cromossomas homólogos não é estabelecida.
Uma pequena quantidade – menos de 1% – da enzima do passo 2 modificada pela SUMO é suficiente para formar uma estrutura proteica normal. “A menor quantidade possível de enzima modificada ligada à enzima inalterada é o suficiente para formar o complexo activado, o qual leva depois às modificações específicas pelas SUMO na meiose”, disse a investigadora Helene Klug.
“No início os resultados das experiências biológicas e bioquímicas foram completamente contraditórias, embora os dados fossem absolutamente concisos. Estávamos por isso convencidos que ambos os conjuntos de dados estavam correctos. Explicar esta contradição levou-nos a este novo mecanismo”, disse Dr. Pichler. Em análises bioquímicas, os investigadores conseguiram igualmente revelar, pela primeira vez, como o complexo enzimático realiza as cadeias de proteínas SUMO.
Após 50 anos de pesquisa do complexo sinaptonémico, estes novos dados traçam um novo percurso: “É a primeira vez que nós estudamos a perda do complexo sinaptonémico com praticamente nenhum efeito secundário e esperamos vir a desvendar este segredo. Isso permite-nos investigar as consequências para a meiose e, consequentemente, para o desenvolvimento dos gâmetas”, disse Franz Klein e Martin Xaver, colaboradores e investigadores da meiose dos laboratórios Max F. Perutz, em Viena.
Pichler e a sua equipa de investigação já conseguiram demonstrar em 2008 que a auto-marcação pela enzima do passo 2 em células de mamíferos influencia que enzimas são marcadas com SUMO. No sentido de descobrir a função biológica para esta regulação, os investigadores voltaram-se para as leveduras, mais propriamente para a Saccharomyces cerevisiae.
Fonte: Phys.org